Maltézské charakteristiky, syntéza a funkce



malta, také známý jako α-glukosidáza, kyselá maltasa, glukózová invertáza, glukosidosukrasa, lysozomální α-glukosidáza nebo maltase-glukoamyláza, je enzym zodpovědný za hydrolýzu maltózy ve střevních epiteliálních buňkách během finálních kroků štěpení škrobu.

Patří do třídy hydroláz, konkrétně do podtřídy glykosidas, které jsou schopné rozrušit a-glukosidické vazby mezi zbytky glukózy (EC 3.2.1.20). Do této kategorie patří různé enzymy, jejichž specificita je zaměřena na exo-hydrolýzu terminálních glykosidů spojených vazbami α-1,4..

Některé maltázy jsou schopny hydrolyzovat polysacharidy, ale s mnohem nižší rychlostí. Obecně platí, že po působení maltózy se uvolňují a-D-glukózové zbytky, avšak enzymy stejné podtřídy mohou hydrolyzovat β-glukany, čímž uvolňují p-D-glukózové zbytky..

Existence sladových enzymů byla zpočátku prokázána v roce 1880 a nyní je známo, že je přítomna nejen u savců, ale také u mikroorganismů, jako jsou kvasinky a bakterie, stejně jako v mnoha vyšších rostlinách a obilovinách..

Příkladem důležitosti aktivity těchto enzymů je příbuzný s mikroorganismem Saccharomyces cerevisiae, který je zodpovědný za produkci piva a chleba, který je schopen degradovat maltózu a maltotriosu díky tomu, že má maltázové enzymy, jejichž produkty jsou metabolizovány na produkty. fermentačních vlastností tohoto organismu.

Index

  • 1 Charakteristika
    • 1.1 U savců
    • 1.2 V kvasnicích
    • 1.3 U rostlin
  • 2 Souhrn
    • 2.1 U savců
    • 2.2 V kvasinkách
    • 2.3 U bakterií
  • 3 Funkce
  • 4 Odkazy

Vlastnosti

U savců

Maltase je amfipatický protein asociovaný s membránou buněk střevního kartáče. Je také známý izozym známý jako kyselá maltasa, který se nachází v lysozomech a je schopen hydrolyzovat různé typy glykosidických vazeb v různých substrátech, nejen maltózových a a-1,4 vazeb. Oba enzymy mají mnoho strukturních charakteristik.

Lysozomální enzym má přibližně 952 aminokyselin a je post-translačně zpracován glykosylací a odstraněním peptidů na N-konci a C-konci..

Studie prováděné s enzymem ze střeva potkanů ​​a prasat ukazují, že u těchto zvířat se enzym skládá ze dvou podjednotek, které se navzájem liší z hlediska některých fyzikálních vlastností. Tyto dvě podjednotky vznikají ze stejného polypeptidového prekurzoru, který je štěpen proteolyticky.

Na rozdíl od prasat a potkanů, enzym u lidí nemá dvě podjednotky, ale je jeden, s vysokou molekulovou hmotností a vysoce glykosylovaný (N- a O-glykosylací).

V kvasnicích

Kvasinková maltasa, kódovaná genem MAL62, váží 68 kDa a je cytoplazmatickým proteinem, který existuje jako monomer a hydrolyzuje široké spektrum a-glukosidů..

V kvasinkách je pět izoenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu MAL také obsahuje genový komplex všech genů podílejících se na metabolismu maltózy, včetně permeázových a regulačních proteinů, jako by to byl operon..

V rostlinách

Bylo prokázáno, že enzym přítomný v rostlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltóza se vyskytuje ve velkých množstvích v naklíčených a nečištěných obilovinách..

Během degradace škrobu je tento enzym specifický pro maltózu, protože nepůsobí na jiné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy..

Syntéza

U savců

Střevní maltasa člověka je syntetizována jako jediný polypeptidový řetězec. Sacharidy bohaté na zbytky manózy jsou přidány ko-transdukcí glykosylací, která zřejmě chrání sekvenci proteolytické degradace.

Studie o biogenezi tohoto enzymu dokazují, že je složen jako molekula s vysokou molekulovou hmotností ve stavu "navázaném na membránu" endoplazmatického retikula a že je později zpracován enzymy pankreatu a "re-glykosylován" v molekule. Golgiho komplex.

V kvasnicích

V kvasinkách je pět izoenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu MAL také obsahuje genový komplex všech genů podílejících se na metabolismu maltózy, včetně permeázových a regulačních proteinů.

U bakterií

Systém metabolismu maltózy u bakterií, jako je E. coli, je velmi podobný systému laktosy, zejména v genetické organizaci operonu zodpovědného za syntézu regulačních proteinů, transportérů a enzymatické aktivity na substrátu (maltasy). ).

Funkce

Ve většině organismů, kde byla detekována přítomnost enzymů, jako je maltasa, hraje tento enzym stejnou úlohu: degradaci disacharidů, jako je maltóza, za účelem získání rozpustných uhlovodíkových produktů, které jsou snadněji metabolizovatelné.

Ve střevě savců hraje maltase klíčovou roli v závěrečných krocích degradace škrobu. Nedostatky v tomto enzymu jsou obvykle pozorovány u patologií, jako je glykogenóza typu II, která souvisí s ukládáním glykogenu.

U bakterií a kvasinek představují reakce katalyzované enzymy tohoto typu důležitý zdroj energie ve formě glukózy vstupující do glykolytické dráhy, s fermentačním nebo nefermentačním účelem.

V rostlinách, maltase, ve spojení s amylases, se účastní degradace endosperm v semenech, které jsou “spící”, a to být aktivován gibberellins, růst rostlin regulovat hormony, jako předpoklad k klíčení \ t.

Kromě toho mnoho rostlin, které produkují přechodný škrob během dne, má specifické maltázy, které přispívají k degradaci meziproduktů jejich metabolismu v noci, a bylo zjištěno, že chloroplasty jsou hlavními úložnými místy maltózy v těchto organismech..

Odkazy

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Další čištění a charakterizace kyselé a-glukosidázy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntéza střevních mikrovilárních proteinů. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Distribuce maltázy v rostlinách. Funkce maltázy při degradaci škrobu a její vliv na amyloclastickou aktivitu rostlinných materiálů. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Portál zdrojů bioinformatiky. (n.d.). Zdroj: enzy.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Denní a cirkadiánní účinky na degradaci škrobu a metabolismus maltózy. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M. J. (1988). Struktura, biosyntéza a glykosylace lidského tenkého střeva. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrola syntézy maltázy v kvasinkách. Molekulární mikrobiologie, 5 (9), 2079-2084.
  8. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie (NC-IUBMB). (2019). Zdroj: qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenóza typu II (Acid Maltase Deficit). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studium Dormancy v semenech Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Struktura a specifičnost amfifilního vepřového střeva Microvillus Maltase / Glukoamyláza. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.