Hydrofobní interakce v tom, co jsou, biologický význam a příklady



Hydrofobní interakce (HI) jsou to síly, které udržují soudržnost mezi nepolárními sloučeninami ponořenými v roztoku nebo polárním rozpouštědle. Na rozdíl od jiných interakcí nekovalentního charakteru, jako jsou vodíkové vazby, iontové interakce nebo van der Waalsovy síly, hydrofobní interakce nezávisí na vnitřních vlastnostech solutů, ale spíše na rozpouštědlech..

Velmi ilustrativním příkladem těchto interakcí může být separace fází, ke které dochází při pokusu o míchání vody s olejem. V tomto případě se molekuly oleje „vzájemně ovlivňují“ v důsledku uspořádání molekul vody kolem nich.

Pojem těchto interakcí existuje již od čtyřicátých let. Nicméně termín "hydrofobní spojení" byl vytvořen Kauzmannem v roce 1959, přičemž studoval nejdůležitější faktory ve stabilizaci trojrozměrné struktury některých proteinů..

HIs jsou nejdůležitější nespecifické interakce, které probíhají v biologických systémech. Mají také důležitou roli v široké škále inženýrských aplikací a chemickém a farmaceutickém průmyslu, který známe dnes.

Index

  • 1 Co jsou hydrofobní interakce??
  • 2 Biologický význam
  • 3 Příklady hydrofobních interakcí
    • 3.1 Membrány
    • 3.2 Proteiny
    • 3.3 Detergenty
  • 4 Odkazy

Jaké jsou hydrofobní interakce??

Fyzická příčina HI je založena na neschopnosti nepolárních látek vytvářet vodíkové vazby s molekulami vody v roztoku.

Jsou známy jako "nespecifické interakce", protože nesouvisí s afinitou mezi molekulami solutu, ale spíše s tendencí molekul vody udržovat si vlastní interakce prostřednictvím vodíkových vazeb..

Při kontaktu s vodou mají apolární nebo hydrofobní molekuly tendenci se spontánně agregovat, aby se dosáhlo největší stability snížením povrchové plochy kontaktu s vodou..

Tento efekt by mohl být zaměňován se silnou přitažlivostí, ale je to jen důsledek nepolárního charakteru látek ve vztahu k rozpouštědlu..

Z termodynamického hlediska se tyto spontánní asociace vyskytují při hledání energeticky příznivého stavu, kde je nejmenší variace volné energie (ΔG)..

S ohledem na to, že ΔG = ΔH - TAS, bude energeticky nejvýhodnějším stavem to, že tam, kde je entropie (ΔS) větší, tj. Tam, kde je méně molekul vody, jejichž rotační a translační svoboda je omezena kontaktem s nepolárním rozpuštěním.

Když jsou nepolární molekuly spojeny navzájem, vynucené molekulami vody, získá se příznivější stav, než kdyby tyto molekuly zůstaly oddělené, každý z nich byl obklopen "klecí" různých molekul vody..

Biologický význam

HI mají velký význam, protože se vyskytují v různých biochemických procesech.

Mezi tyto procesy patří konformační změny proteinů, vazba substrátů na enzymy, asociace podjednotek enzymatických komplexů, agregace a tvorba biologických membrán, stabilizace proteinů ve vodných roztocích a další..

V kvantitativním vyjádření dostali různí autoři za úkol určit význam HI ve stabilitě struktury velkých množství proteinů, přičemž dospěli k závěru, že tyto interakce přispívají více než 50%..

Mnoho membránových proteinů (integrální a periferní) je spojeno s lipidovými dvojvrstvami díky HI, když ve svých strukturách uvedené proteiny mají domény s hydrofobním charakterem. Navíc stabilita terciární struktury mnoha rozpustných proteinů závisí na HI.

Některé techniky ve studii buněčné biologie využívají vlastnosti některých iontových detergentů k tvorbě micel, což jsou "hemisférické" struktury amfifilních sloučenin, jejichž nepolární oblasti jsou spojeny navzájem díky HI.

Micely se také používají ve farmaceutických studiích, které zahrnují dodávání léčiv rozpustných v tucích a jejich tvorba je také nezbytná pro absorpci komplexních vitaminů a lipidů v lidském těle..

Příklady hydrofobních interakcí

Membrány

Vynikajícím příkladem HI je tvorba buněčných membrán. Tyto struktury se skládají z dvojvrstvy fosfolipidů. Jeho organizace je dána díky HI, která se vyskytuje mezi nepolárními ocásky v "odpuzování" do okolního vodního prostředí.

Proteiny

HI mají velký vliv na skládání globulárních proteinů, jejichž biologicky aktivní forma je získána po vytvoření určité prostorové konfigurace, která je řízena přítomností určitých aminokyselinových zbytků ve struktuře..

  • Případ apomioglobin

Apomyoglobin (myoglobin postrádající skupinu hemu) je malý alfa-helikální protein, který sloužil jako model pro studium procesu skládání a důležitosti HI mezi nepolárními zbytky v polypeptidovém řetězci stejné skupiny..

Ve studii provedené Dysonem a spolupracovníky v roce 2006, kde byly použity mutované sekvence apomioglobinů, bylo prokázáno, že iniciace skládacích dějů závisí především na HI mezi aminokyselinami s nepolárními skupinami alfa-helixů..

Malé změny zavedené v aminokyselinové sekvenci tedy znamenají důležité modifikace v terciární struktuře, což vede k malformovaným a neaktivním proteinům.

Čisticí prostředky

Dalším jasným příkladem HI je způsob působení komerčních detergentů, které používáme pro domácí účely každý den.

Detergenty jsou amfipatické molekuly (s polární a apolární oblastí). Mohou "emulgovat" tuky, protože mají schopnost tvořit vodíkové vazby s molekulami vody a mají hydrofobní interakce s lipidy přítomnými v tucích..

Když přicházejí do styku s tuky ve vodném roztoku, molekuly detergentu se navzájem spojují takovým způsobem, že se nepolární ocasy navzájem střetávají, obklopují molekuly lipidů a vystavují polární oblasti, které vstupují do povrchu micely, na povrch micely. kontakt s vodou.

Odkazy

  1. Chandler, D. (2005). Rozhraní a hnací síla hydrofobní montáže. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulace hydrofobní interakce zprostředkující strukturou a chemií nanočástic, nikoliv monotonicky pomocí hydrofobicity. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., & Sheraga, H. A. (2006). Úloha hydrofobních interakcí při iniciaci a šíření skládání proteinů. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. vydání). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membránová strukturní biologie: s biochemickými a biofyzikálními základy. Cambridge University Press. Zdroj: www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Nedávný pokrok v chápání hydrofobních interakcí. Sborník Národní akademie věd, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehningerovy principy biochemie. Edice Omega (5. vydání).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofobní interakce a chemická reaktivita. Organická a biomolekulární chemie, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Přínos hydrofobních interakcí ke stabilitě proteinu. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Skutečný důvod Proč olej a voda nemíchejte. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.