Integruje strukturu, funkce a evoluční perspektivu



Initriny jsou to transmembránové proteiny zodpovědné za zprostředkování adheze mezi buňkami. Tyto proteiny mají část, která se šíří do prostředí mimo buňku a může se vázat na jiné proteiny v extracelulární matrici. Jiní se mohou vázat na jiné sousední buňky, na bakteriální polysacharidy nebo na určité virové proteiny.

Všechny tyto interakce, ve kterých se integriny podílejí, vytvářejí stabilitu z hlediska různých buněčných spojení, tvorby extracelulární matrice, tvorby agregátů krevních destiček, vzniku buněčných spojení v imunitním systému, mezi jinými událostmi biologického významu..

Integriny byly nalezeny v různých organismech, jako jsou savci, ptáci, ryby a některé jednoduché eukaryoty, jako jsou houby, háďátka a ovocná muška..

Index

  • 1 Struktura
    • 1.1 Strukturální obecnosti integrinů
    • 1.2 Charakteristika podjednotek
    • 1.3 Kovalentní spojení mezi podjednotkami
  • 2 Funkce
  • 3 Evoluční perspektiva
  • 4 Odkazy

Struktura

Strukturní obecnosti integrinů

Integriny jsou glykoproteiny. Proteiny jsou makromolekuly tvořené dlouhými řetězci aminokyselin, které mají v organismech širokou škálu funkcí. Termín "glyko" označuje přítomnost sacharidů (také nazývaných sacharidy) řetězce aminokyselin.

Tento glykoprotein je transmembrán, tj. Prochází plazmatickou membránou buňky. V integrinu lze rozlišit tři domény: extracelulární doménu, která umožňuje spojení s jinými strukturami, doménou, která prochází buněčnou membránou, a poslední, která je umístěna uvnitř buňky a spojuje se s cytoskeletem..

Extracelulární část

Jednou z nejdůležitějších charakteristik integrinů je to, že část, která dává vnější buňku, má kulovitý tvar. Ty mají řadu míst, která umožňují rozpoznání molekul umístěných v matrici. Tyto sekvence se skládají z aminokyselin argininu, glycinu a aspartátu.

Tato část, která se účastní spojení, má délku přibližně 60 aminokyselinových zbytků

Transmembránová část

Sekvence proteinu, který prochází buněčnou membránou, se vyznačuje tím, že má strukturu typu alfa helix. Dále jsou dva řetězce ponořeny do cytoplazmy buňky.

Cytoplazmatická část

Již v cytoplazmě buňky se můžete spojit s jinými strukturami, ať už se jedná o různé proteiny nebo cytoskelet, jako je talin, aktin, mezi jinými..

"Ocas", který sídlí v cytoplazmě, má průměrnou délku 75 aminokyselinových zbytků (i když v této oblasti existují výjimky s více než 1000).

Tento mechanismus umožňuje integrinům fungovat jako můstek pro výměnu informací, které jsou poměrně dynamické: proteiny vážou molekuly extracelulární matrix k molekulám, které jsou umístěny uvnitř, vytvářejí řadu signálů a přenášejí informace.

Charakteristika podjednotek

Každý integrin je tvořen nekovalentní asociací dvou transmembránových glykoproteinů: podjednotky a a p. Protože tyto podjednotky nejsou stejné, integrin je označován jako heterodimer (hetero různými a dimer spojením dvou podjednotek). A řetězec má délku téměř 800 aminokyselin a p se 100 aminokyselinami.

Podjednotka a má dvě řetězce spojené disulfidovými vazbami a má kulovitou hlavu s vazebnými místy divalentního kationtu. Podjednotka p je naopak bohatá na zbytky aminokyseliny cysteinu a intracelulární část může zprostředkovat interakce s řadou spojovacích proteinů..

Kovalentní spojení mezi podjednotkami

Existuje 18 a řetězců a 8 p řetězců. Různé kombinace mezi oběma podjednotkami určují existující integriny s minimálně 24 různými dimery.

Kombinace mohou být podávány následujícím způsobem: a s p, nebo a s několika p řetězci. P řetězce jsou zodpovědné za určení, jak specifická bude vazba a jsou částí integrinu zodpovědného za zprostředkování interakce s cílovou molekulou..

Tímto způsobem, specifické kombinace podjednotek určují, na kterou molekulu bude navázána. Například integrin vytvořený s a3 podjednotkou a p 1 je specifický pro interakci s fibronektinem.

Tento integrin je známý jako a3β1 (Chcete-li pojmenovat, jednoduše uveďte číslo podjednotky jako dolní index). Podobně integrin α2β1 váže na kolagen.

Funkce

Integriny jsou rozhodující proteiny pro umožnění interakce mezi buňkou a prostředím, protože mají receptory spojení s různými složkami extracelulární matrice. Konkrétně se vazba vyskytuje mezi matricí a cytoskeletem.

Díky těmto vlastnostem jsou integriny zodpovědné za regulaci tvaru, orientace a pohybu buněk.

Integriny jsou navíc schopné aktivovat různé intracelulární cesty. Cytoplazmatická část integrinu může spustit signální řetězec.

Tato interakce vede ke globální buněčné odpovědi, jak je tomu u běžných signálních receptorů. Tato cesta vede ke změnám v expresi genů.

Evoluční perspektiva

Účinná adheze mezi buňkami za vzniku tkání byla bezpochyby klíčovou charakteristikou, která měla být přítomna v evolučním vývoji mnohobuněčných organismů..

Vznik rodiny integrinů byl sledován až před 600 miliony lety.

Skupina zvířat s histologickými charakteristikami předků je porifera, běžně nazývaná mořská houba. U těchto zvířat dochází k buněčné adhezi extracelulární matrix proteoglykanu. Receptory, které se váží na tuto matrici, mají typický motiv pro integrin integrinu.

Ve skutečnosti jsme v této skupině zvířat identifikovali geny související se specifickými podjednotkami některých integrinů.

V průběhu evoluce získal předchůdce metazoanů integrin a vazebnou doménu, která se v této nesmírné skupině zvířat zachovala v průběhu času..

Strukturálně je maximální složitost integrinů pozorována ve skupině obratlovců. Existují různé integriny, které nejsou přítomny v bezobratlých, s novými doménami. Ve skutečnosti bylo u lidí identifikováno více než 24 různých funkčních integrinů - zatímco v ovocné mušce Drosophila melanogaster existuje pouze 5.

Odkazy

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Základní buněčná biologie. Garland věda.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M. J. (2011). Struktura integrinu, aktivace a interakce. Cold Spring Harbor perspektivy v biologii, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Buňka: molekulární přístup. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologie a buněčná biologie. Elsevier Brazílie.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochemie: text a atlas. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartróza / Osteoartróza: Biologie, fyziopatologie, klinika a léčba / Biologie, patofyziologie, klinické a léčebné. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integriny. Biologie genomu, 8(5), 215.