Charakteristiky holoenzymů, funkce a příklady



Jeden holoenzym je enzym, který je tvořen proteinovou částí zvanou apoenzym v kombinaci s proteinovou molekulou zvanou kofaktor. Apoenzym ani kofaktor nejsou aktivní, když jsou oddělené; to znamená, že musí být funkční.

Holoenzymy jsou tedy kombinované enzymy a v důsledku toho jsou katalyticky aktivní. Enzymy jsou typem biomolekul, jejichž funkcí je v podstatě zvýšit rychlost buněčných reakcí. Některé enzymy potřebují pomoc jiných molekul, zvaných kofaktory.

Kofaktory jsou doplněny apoenzymy a tvoří aktivní holoenzym, který provádí katalýzu. Tyto enzymy, které vyžadují určitý kofaktor, jsou známé jako konjugované enzymy. Ty mají dvě hlavní složky: kofaktor, kterým může být kovový (anorganický) ion nebo organická molekula; apoenzym, proteinová část.

Index

  • 1 Charakteristika
    • 1.1 Sestává z apoenzymů a kofaktorů
    • 1.2 Přiznávají různé kofaktory
    • 1.3 Dočasné nebo trvalé spojení
  • 2 Funkce
  • 3 Příklady běžných holoenzymů
    • 3.1 RNA polymeráza
    • 3.2 DNA polymeráza
    • 3.3 Karbonanhydráza
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 Cytochrom oxidasa
    • 3.6 Pyruvát kináza
    • 3.7 Pyruvátkarboxyláza
    • 3.8 Acetyl CoA karboxyláza
    • 3.9 Monoamin oxidáza
    • 3.10 Laktát dehydrogenáza
    • 3.11 Kataláza
  • 4 Odkazy

Vlastnosti

Vytvořeny apoenzymy a kofaktory

Apoenzymy jsou proteinovou částí komplexu a kofaktory mohou být ionty nebo organické molekuly.

Přiznávají různé kofaktory

Existuje několik typů kofaktorů, které pomáhají tvořit holoenzymy. Některé příklady jsou koenzymy a běžné vitamíny, například: vitamín B, FAD, NAD +, vitamin Ct koenzym A.

Některé kofaktory s ionty kovů, například: měď, železo, zinek, vápník a hořčík. Další skupinou kofaktorů jsou tzv. Protetické skupiny.

Dočasné nebo trvalé spojení

Kofaktory se mohou připojit k apoenzymům s různou intenzitou. V některých případech je unie slabá a dočasná, zatímco v jiných případech je unie tak silná, že je trvalá.

V případech, kdy je unie dočasná, když je kofaktor odstraněn z holoenzymu, stává se opět apoenzymem a přestává být aktivní..

Funkce

Holoenzym je enzym připravený vyvíjet svou katalytickou funkci; to znamená urychlit určité chemické reakce, které vznikají v různých oblastech.

Funkce se mohou lišit podle specifického působení holoenzymu. Mezi nejdůležitější patří DNA polymeráza, jejíž funkcí je zajistit správné kopírování DNA.

Příklady běžných holoenzymů

RNA polymeráza

RNA polymeráza je holoenzym, který katalyzuje syntézu RNA. Tento holoenzym je nezbytný pro tvorbu RNA řetězců z templátových DNA řetězců, které fungují jako templáty během transkripčního procesu.

Jeho funkcí je přidání ribonukleotidů na 3-konci rostoucí molekuly RNA. V prokaryotech potřebuje apoenzym RNA polymerázy kofaktor nazvaný sigma 70.

DNA polymeráza

DNA polymeráza je také holoenzym, který katalyzuje polymerační reakci DNA. Tento enzym hraje velmi důležitou úlohu pro buňky, protože je zodpovědný za replikaci genetické informace.

DNA polymeráza potřebuje k plnění své funkce kladně nabitý ion, obvykle hořčík.

Existuje několik typů DNA polymerázy: DNA polymeráza III je holoenzym, který má dva centrální enzymy (Pol III), každý složený ze tří podjednotek (α, ɛ a θ), posuvné svorky, která má dvě beta podjednotky a komplex fixace náboje, která má více podjednotek (δ, τ, γ, ψ a χ).

Karbonická anhydráza

Karboanhydráza, také nazývaná uhličitan dehydratáza, patří do skupiny holoenzymů, které katalyzují rychlou přeměnu oxidu uhličitého (CO2) a vody (H2O) na hydrogenuhličitan (H2CO3) a protony (H +).

Enzym vyžaduje, aby iont zinku (Zn + 2) sloužil jako kofaktor pro provádění své funkce. Reakce katalyzovaná karboanhydrázou je reverzibilní, proto je její aktivita považována za důležitou vzhledem k tomu, že pomáhá udržovat rovnováhu mezi kyselinou a bází krve a tkání..

Hemoglobin

Hemoglobin je velmi důležitý holoenzym pro transport plynů ve zvířecích tkáních. Tento protein přítomný v červených krvinkách obsahuje železo (Fe + 2) a jeho funkcí je transport kyslíku z plic do jiných částí těla..

Molekulová struktura hemoglobinu je tetramer, což znamená, že se skládá ze 4 polypeptidových řetězců nebo podjednotek.

Každá podjednotka tohoto holoenzymu obsahuje skupinu hemu a každá skupina hemu obsahuje atom železa, který se může vázat na molekuly kyslíku. Hemová skupina hemoglobinu je jeho protetickou skupinou nezbytnou pro jeho katalytickou funkci.

Cytochrom oxidáza

Cytochrom oxidasa je enzym, který se podílí na procesech získávání energie, které se provádějí v mitochondriích téměř všech živých bytostí..

Jedná se o komplexní holoenzym, který vyžaduje spolupráci určitých kofaktorů, iontů železa a mědi, aby byl schopen katalyzovat reakci přenosu elektronů a produkce ATP.

Pyruvát kináza

Pyruvát kináza je dalším důležitým holoenzymem pro všechny buňky, protože se účastní jedné z univerzálních metabolických drah: glykolýzy.

Jeho funkcí je katalyzovat přenos fosfátové skupiny z molekuly zvané fosfoenolpyruvát na jinou molekulu zvanou adenosintifosfát, za vzniku ATP a pyruvátu..

Apoenzym vyžaduje kationty draslíku (K ') a hořčíku (Mg + 2), které tvoří funkční holoenzym.

Pyruvátkarboxyláza

Dalším důležitým příkladem je pyruvátkarboxyláza, holoenzym, který katalyzuje přenos karboxylové skupiny na molekulu pyruvátu. Pyruvát je tedy přeměněn na oxaloacetát, důležitý meziprodukt v metabolismu.

Aby byl apoenzym pyruvátkarboxylázy funkčně aktivní, vyžaduje kofaktor nazývaný biotin.

Acetyl-CoA karboxyláza

Acetyl-CoA karboxyláza je holoenzym, jehož kofaktorem, jak naznačuje jeho název, je koenzym A.

Když se apoenzym a koenzym A spojí, holoenzym je katalyticky aktivní, aby plnil svou funkci: převést karboxylovou skupinu na acetyl-CoA a převést ji na malonylový koenzym A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA plní důležité funkce jak v živočišných buňkách, tak v rostlinných buňkách.

Monoamin oxidáza

Toto je důležitý holoenzym v lidském nervovém systému, jeho funkcí je podpora degradace některých neurotransmiterů.

Aby byla monoamin oxidasa katalyticky aktivní, musí být kovalentně navázána na kofaktor, flavinadenindinukleotid (FAD)..

Laktát dehydrogenáza

Laktátdehydrogenáza je důležitým holoenzymem pro všechny živé bytosti, zejména ve tkáních, které spotřebovávají velké množství energie, jako je srdce, mozek, játra, kosterní svalstvo, plíce, mezi jinými..

Tento enzym vyžaduje přítomnost svého kofaktoru, nikotinamidadenindinukleotidu (NAD), aby katalyzoval konverzní reakci pyruvátu na laktát..

Kataláza

Kataláza je důležitým holoenzymem při prevenci buněčné toxicity. Jeho funkcí je rozklad peroxidu vodíku, produktu buněčného metabolismu, v kyslíku a vodě.

Katalázový apoenzym vyžaduje aktivaci dvou kofaktorů: manganového iontu a protetické skupiny HEMO, podobné hemoglobinu.

Odkazy

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Předběžná studie sérových biomarkerů sérových laktátdehydrogenáz (LDH) u karcinomu prsu. Žurnál klinického a diagnostického výzkumu, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktura biotinylové domény acetylkoenzymu A karboxylázy určené fázováním MAD. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. vydání). W. H. Freeman a Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Asociace hladiny laktát dehydrogenázy v séru s vybranými oportunními infekcemi a progresí HIV. Mezinárodní žurnál infekčních nemocí, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkce karboanhydrázy v krvi. Příroda, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktury a mechanismus rodiny monoaminooxidázy. Biomolekulární koncepty, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Lidská pyruvát kináza M2: Multifunkční protein. Proteinová věda, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktura, mechanismus a regulace pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzymy pyruvátkinázy. Transakce biochemické společnosti, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologie (7. vydání) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktura a funkce karboanhydráz. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamin oxidasy: jistoty a nejistoty. Aktuální lékařská chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na Molekulární úroveň (5. vydání). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Je vyšší laktát indikátorem metastatického rizika nádoru - pilotní studie MRS s použitím hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Akademická radiologie, 21(2), 223-231.