Apoenzymové charakteristiky, funkce a příklady



Jeden apoenzym Je to proteinová část enzymu, proto je také známa jako apoprotein. Apoenzym je neaktivní, to znamená, že nemůže vykonávat svou funkci provádění určité biochemické reakce a je neúplný, dokud se nespojí s jinými molekulami známými jako kofaktory..

Proteinová část (apoenzym) spolu s kofaktorem tvoří kompletní enzym (holoenzym). Enzymy jsou proteiny, které mohou zvýšit rychlost biochemických procesů. Některé enzymy potřebují své kofaktory k provedení katalýzy, zatímco jiné je nepotřebují.

Index

  • 1 Hlavní charakteristiky
    • 1.1 Jsou to proteinové struktury
    • 1.2 Jsou součástí konjugovaných enzymů
    • 1.3 Přiznávají různé kofaktory
  • 2 Funkce apoenzymů
    • 2.1 Vytvoření holoenzymů
    • 2.2 Podněcovat katalytické působení
  • 3 Příklady
    • 3.1 Karboanhydráza
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Cytochrom oxidasa
    • 3.4 Alkoholdehydrogenáza
    • 3.5 Pyruvát kináza
    • 3.6 Pyruvátkarboxyláza
    • 3.7 Acetylkoenzym A karboxyláza
    • 3.8 Monoamin oxidáza
    • 3.9 Laktát dehydrogenáza
    • 3.10 Kataláza
  • 4 Odkazy

Hlavní charakteristiky

Jsou to proteinové struktury

Apoenzymy odpovídají proteinové části enzymu, což jsou molekuly, jejichž funkcí je působit jako katalyzátor proti určitým chemickým reakcím v těle..

Jsou součástí konjugovaných enzymů

Enzymy, které nevyžadují kofaktory, jsou známé jako jednoduché enzymy, jako je pepsin, trypsin a ureáza. Naopak enzymy, které vyžadují určitý kofaktor, jsou známy jako konjugované enzymy. Ty se skládají ze dvou hlavních složek: kofaktor, což je neproteinová struktura; a apoenzym, proteinová struktura.

Kofaktorem může být organická sloučenina (např. Vitamin) nebo anorganická sloučenina (např. Kovový ion). Organický kofaktor může být koenzym nebo protetická skupina. Koenzym je kofaktor, který je slabě vázán na enzym, a proto může být snadno uvolňován z aktivního místa enzymu..

Přiznávají různé kofaktory

Existuje mnoho kofaktorů, které se spojují s apoenzymy, aby produkovaly holoenzymy. Běžnými koenzymy jsou NAD +, FAD, koenzym A, vitamin B a vitamín C. Mezi běžné ionty kovů, které se váží na apoenzymy, patří mimo jiné železo, měď, vápník, zinek a hořčík..

Kofaktory se pevně nebo lehce váží s apoenzymem, aby převedly apoenzym na holoenzym. Jakmile je kofaktor odstraněn z holoenzymu, stává se opět apoenzymem, který je neaktivní a neúplný.

Apoenzymové funkce

Vytvořte holoenzymy

Hlavní funkcí apoenzymů je vznik holoenzymů: apoenzymy jsou sjednoceny s kofaktorem a z tohoto spojení se vytváří holoenzym.

Vyvolejte katalytické působení

Katalýza označuje proces, kterým je možné urychlit některé chemické reakce. Díky apoenzymům jsou holoenzymy dokončeny a jsou schopny aktivovat svůj katalytický účinek.

Příklady

Karbonická anhydráza

Karboanhydráza je klíčovým enzymem ve zvířecích buňkách, rostlinných buňkách a v prostředí ke stabilizaci koncentrací oxidu uhličitého.

Bez tohoto enzymu by přeměna oxidu uhličitého na hydrogenuhličitan - a naopak - byla extrémně pomalá, což by téměř znemožnilo provádět vitální procesy, jako je fotosyntéza v rostlinách a výdech během dýchání..

Hemoglobin

Hemoglobin je globulární protein přítomný v červených krvinkách obratlovců av plazmě mnoha bezobratlých, jehož funkcí je transport kyslíku a oxidu uhličitého..

Spojení kyslíku a oxidu uhličitého s enzymem se vyskytuje v místě zvaném hémová skupina, která je zodpovědná za poskytování červené barvy krve obratlovců.

Cytochrom oxidáza

Cytochrom oxidasa je enzym, který je přítomen ve většině buněk. Obsahuje železo a porfyrin.

Tento oxidační enzym je velmi důležitý pro procesy získávání energie. Nachází se v mitochondriální membráně, kde katalyzuje přenos elektronů z cytochromu na kyslík, což nakonec vede k tvorbě vody a ATP (molekula energie)..

Alkoholdehydrogenáza

Alkoholdehydrogenáza je enzym, který se nachází především v játrech a žaludku. Tento apoenzym katalyzuje první krok metabolismu alkoholu; to znamená oxidaci ethanolu a jiných alkoholů. Tímto způsobem je transformuje na acetaldehyd.

Jeho název označuje mechanismus působení v tomto procesu: předpona "des" znamená "ne" a "hydro" označuje atom vodíku. Funkcí alkoholdehydrogenázy je tedy odstranění atomu vodíku z alkoholu.

Pyruvát kináza

Pyruvát kináza je apoenzym, který katalyzuje poslední krok buněčného procesu degradace glukózy (glykolýzy)..

Jeho funkcí je urychlit přenos fosfátové skupiny z fosfoenolpyruvátu na adenosin difosfát, přičemž vzniká jedna molekula pyruvátu a jedna ATP..

Pyruvát kináza má 4 různé formy (isoenzymy) v různých tkáních zvířat, z nichž každá má zvláštní kinetické vlastnosti nezbytné pro přizpůsobení se metabolickým požadavkům těchto tkání..

Pyruvátkarboxyláza

Pyruvátkarboxyláza je enzym, který katalyzuje karboxylaci; to znamená přenos karboxylové skupiny na molekulu pyruvátu za vzniku oxaloacetátu.

Katalyzuje specificky v různých tkáních, například: v játrech a ledvinách urychluje počáteční reakce pro syntézu glukózy, zatímco v tukové tkáni a mozku podporuje syntézu lipidů z pyruvátu.

Je také zapojen do dalších reakcí, které jsou součástí biosyntézy sacharidů.

Acetylkoenzym A karboxyláza

Acetyl-CoA karboxyláza je důležitým enzymem v metabolismu mastných kyselin. Je to protein nalezený jak u zvířat, tak u rostlin, představující několik podjednotek, které katalyzují různé reakce.

Jeho funkcí je v zásadě převést karboxylovou skupinu na acetyl-CoA a převést ji na malonylový koenzym A (malonyl-CoA)..

Má 2 izoformy, nazývané ACC1 a ACC2, které se liší svou funkcí a distribucí v savčích tkáních.

Monoamin oxidáza

Monoamin oxidasa je enzym, který je přítomen v nervových tkáních, kde hraje důležitou roli v inaktivaci určitých neurotransmiterů, jako je serotonin, melatonin a epinefrin..

Podílí se na biochemických reakcích degradace různých monoaminů v mozku. V těchto oxidačních reakcích používá enzym kyslík k odstranění aminoskupiny z molekuly a produkci aldehydu (nebo ketonu) a odpovídajícího amoniaku..

Laktát dehydrogenáza

Laktát dehydrogenáza je enzym, který se nachází v buňkách zvířat, rostlin a prokaryot. Jeho funkcí je podporovat přeměnu laktátu na kyselinu pyrohroznovou a naopak.

Tento enzym je důležitý při buněčném dýchání, během něhož glukóza, odvozená z potravy, degraduje za účelem získání užitečné energie pro buňky.

I když je laktát dehydrogenáza hojná ve tkáních, hladiny tohoto enzymu jsou v krvi nízké. Nicméně, když tam je zranění nebo nemoc, mnoho molekul je propuštěno do krevního oběhu. Laktátdehydrogenáza je tedy indikátorem určitých poranění a nemocí, jako jsou například infarkty srdce, anémie, rakoviny, HIV, mimo jiné..

Kataláza

Kataláza se nachází ve všech organismech, které žijí v přítomnosti kyslíku. Je to enzym, který urychluje reakci, kterou se peroxid vodíku rozkládá ve vodě a kyslíku. Tímto způsobem zabraňuje akumulaci toxických sloučenin.

Pomáhá tak chránit orgány a tkáně před poškozením působením peroxidu, což je sloučenina, která se kontinuálně produkuje v četných metabolických reakcích. U savců se vyskytuje převážně v játrech.

Odkazy

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Předběžná studie sérových biomarkerů sérových laktátdehydrogenáz (LDH) u karcinomu prsu. Žurnál klinického a diagnostického výzkumu, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktura biotinylové domény acetylkoenzymu A karboxylázy určené fázováním MAD. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. vydání). W. H. Freeman a Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Asociace hladiny laktát dehydrogenázy v séru s vybranými oportunními infekcemi a progresí HIV. Mezinárodní žurnál infekčních nemocí, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkce karboanhydrázy v krvi. Příroda, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktury a mechanismus rodiny monoaminooxidázy. Biomolekulární koncepty, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Lidská pyruvát kináza M2: Multifunkční protein. Proteinová věda, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktura, mechanismus a regulace pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzymy pyruvátkinázy. Transakce biochemické společnosti, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologie (7. vydání) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktura a funkce karboanhydráz. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamin oxidasy: jistoty a nejistoty. Aktuální lékařská chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na Molekulární úroveň (5. vydání). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Je vyšší laktát indikátorem metastatického rizika nádoru - pilotní studie MRS s použitím hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Akademická radiologie, 21(2), 223-231.