8 Faktory ovlivňující enzymatickou aktivitu

faktory ovlivňující enzymatickou aktivitu jsou takové látky nebo podmínky, které mohou modifikovat fungování enzymů. Enzymy jsou třídou proteinů, jejichž funkcí je urychlit biochemické reakce. Tyto biomolekuly jsou nezbytné pro všechny formy života, rostlin, hub, bakterií, protistů a zvířat.

Enzymy jsou nezbytné v různých důležitých reakcích pro organismy, jako je odstraňování toxických sloučenin, rozklad potravin a generování energie.

Enzymy jsou tedy podobné molekulárním strojům, které usnadňují činnost buněk a v mnoha případech je jejich fungování ovlivněno nebo zvýhodněno za určitých podmínek..

Seznam faktorů, které ovlivňují enzymatickou aktivitu

Koncentrace enzymu

Jak se zvyšuje koncentrace enzymů, rychlost reakce se zvyšuje úměrně. To však platí pouze do určité koncentrace, protože v určitém okamžiku se rychlost stává konstantní.

Tato vlastnost se používá k určení aktivity sérových enzymů (krevního séra) pro diagnostiku onemocnění.

Koncentrace substrátu

Zvýšení koncentrace substrátu zvyšuje rychlost reakce. Je to proto, že více molekul substrátu se srazí s molekulami enzymů, takže produkt se bude vytvářet rychleji.

Při překročení určité koncentrace substrátu však nebude mít žádný vliv na rychlost reakce, protože enzymy by byly nasycené a běžely při maximální rychlosti..

pH

Změny v koncentraci vodíkových iontů (pH) významně ovlivňují aktivitu enzymů. Protože tyto ionty mají náboj, vytvářejí atraktivní a odpudivé síly mezi vodíkem a iontovými vazbami enzymů. Tato interference způsobuje změny ve formě enzymů, což ovlivňuje jejich aktivitu.

Každý enzym má optimální pH, při kterém je rychlost reakce maximální. Optimální pH pro enzym tedy závisí na tom, kde normálně funguje.

Například intestinální enzymy mají optimální pH přibližně 7,5 (mírně bazické). Naproti tomu enzymy v žaludku mají optimální pH přibližně 2 (velmi kyselé).

Salinity

Koncentrace solí také ovlivňuje iontový potenciál a následně může interferovat s určitými vazbami enzymů, které mohou být součástí aktivního místa těchto enzymů. V těchto případech, stejně jako u pH, bude ovlivněna enzymatická aktivita.

Teplota

Jak se teplota zvyšuje, zvyšuje se enzymatická aktivita a v důsledku toho rychlost reakce. Nicméně, velmi vysoké teploty denaturují enzymy, to znamená, že přebytečná energie rozbije vazby, které udržují jejich strukturu, což způsobuje, že nebudou pracovat optimálně.

Rychlost reakce tak rychle klesá, když tepelná energie denaturuje enzymy. Tento účinek lze pozorovat graficky ve tvaru křivky, kde reakční rychlost souvisí s teplotou.

Teplota, při které dochází k maximální reakční rychlosti, se nazývá optimální teplota enzymu, která je pozorována v nejvyšším bodě křivky.

Tato hodnota se liší pro různé enzymy. Nicméně většina enzymů v lidském těle má optimální teplotu kolem 37,0 ° C.

Stručně řečeno, jak se teplota zvyšuje, zpočátku se zvýší reakční rychlost v důsledku zvýšení kinetické energie. Účinek rozlomení spoje se však zvýší a rychlost reakce začne klesat.

Koncentrace produktu

Akumulace reakčních produktů obecně snižuje rychlost enzymu. V některých enzymech se produkty kombinují se svým aktivním místem, které tvoří volný komplex, a proto inhibuje aktivitu enzymu.

V živých systémech je tomuto typu inhibice obvykle zabráněno rychlou eliminací vytvořených produktů.

Enzymatické aktivátory

Některé z těchto enzymů vyžadují lepší fungování jiných prvků, kterými mohou být anorganické kationty kovů, jako je Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, atd..

Zřídka jsou také potřebné anionty pro enzymatickou aktivitu, například: chloridový anion (CI-) pro amylázu. Tyto malé ionty se nazývají kofaktory enzymů.

Existuje také další skupina prvků, které podporují aktivitu enzymů, tzv. Koenzymů. Koenzymy jsou organické molekuly, které obsahují uhlík, jako jsou vitamíny v potravinách.

Příkladem může být vitamin B12, který je koenzymem methionin syntázy, enzymu nezbytného pro metabolismus proteinů v těle..

Inhibitory enzymů

Inhibitory enzymů jsou látky, které negativně ovlivňují funkci enzymů a následně zpomalují nebo v některých případech zastavují katalýzu.

Existují tři běžné typy inhibice enzymů: kompetitivní, nekompetitivní a inhibice substrátu:

Konkurenční inhibitory

Kompetitivní inhibitor je chemická sloučenina podobná substrátu, který může reagovat s aktivním místem enzymu. Když bylo aktivní místo enzymu spojeno s kompetitivním inhibitorem, substrát se nemůže vázat na enzym.

Nekompetitivní inhibitory

Nekompetitivní inhibitor je také chemická sloučenina, která se váže na jiné místo na aktivním místě enzymu, zvané alosterické místo. Výsledkem je, že enzym mění tvar a nemůže se snadno vázat na svůj substrát, takže enzym nemůže správně fungovat.

Odkazy

1. Alters, S. (2000). Biologie: Pochopení života (3. vydání). Jones a Bartlett učení.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. vydání). W. H. Freeman a Company.
3. Russell, P; Wolfe, S.; Hertz, P; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologie: Dynamická věda (1. vydání). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemie pro dnes: General, organický, a biochemie (9. vydání). Cengage učení.
5. Stoker, H. (2013). Organická a biologická chemie (6. vydání). Brooks / Cole Cengage učení.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na Molekulární úroveň (5. vydání). Wiley.