Struktura, typy a funkce imunoglobulinů

imunoglobulinů Jsou to molekuly, které pomáhají bránit tělo B lymfocytů a plazmatických buněk. Skládají se z glykoproteinové biomolekuly patřící do imunitního systému. Po albuminu jsou jedním z nejhojnějších proteinů krevního séra.

Protilátka je další jméno, které imunoglobuliny přijímají, a jsou považovány za globuliny v důsledku svého chování v elektroforéze krevního séra, které je obsahuje. Molekula imunoglobulinu může být jednoduchá nebo složitá v závislosti na tom, zda je její prezentace monomeru nebo je polymerována.

Společná struktura imunoglobulinů je podobná písmenu "Y". Existuje pět typů imunoglobulinů, které vykazují morfologické, funkční a lokalizační rozdíly v organismu. Strukturní rozdíly protilátek nejsou ve formě, ale v jejich složení; každý typ má specifický cíl.

Imunologická odpověď podporovaná imunoglobuliny je velmi specifická a je vysoce komplexním mechanismem. Stimul pro jeho sekreci buňkami je aktivován v přítomnosti látek cizích organismu, jako jsou bakterie. Funkce imunoglobulinu bude vázat se na cizí prvek a eliminovat jej.

Imunoglobuliny nebo protilátky mohou být přítomny jak v krvi, tak v membránovém povrchu orgánů. Tyto biomolekuly představují důležité prvky v obranném systému lidského těla.

Index

• 1 Struktura
  • 1.1 Těžké řetězy
  • 1.2 Lehké řetězce
  • 1.3 Segmenty Fc a Fab
• 2 Typy
  • 2.1 Imunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Imunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Imunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Imunoglobulin E (IgE)
  • 2,5 imunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Změna typu
• 3 Funkce
  • 3.1 Obecné funkce
  • 3.2 Specifické funkce
• 4 Odkazy

Struktura

Struktura protilátek obsahuje aminokyseliny a sacharidy, oligosacharidy. Struktura imunoglobulinu určuje především přítomnost aminokyselin, jejich množství a distribuce.

Podobně jako všechny proteiny, imunoglobuliny mají primární, sekundární, terciární a kvartérní strukturu, která určuje jejich typický vzhled.

Vzhledem k počtu přítomných aminokyselin mají imunoglobuliny dva typy řetězce: těžký řetězec a lehký řetězec. Navíc podle sekvence aminokyselin ve své struktuře má každý z řetězců variabilní oblast a konstantní oblast.

Těžké řetězy

Těžké řetězce imunoglobulinů odpovídají polypeptidovým jednotkám tvořeným 440 aminokyselinovými sekvencemi.

Každý imunoglobulin má 2 těžké řetězce a každý z nich má variabilní oblast a konstantní oblast. Konstantní oblast má 330 aminokyselin a variabilní 110 aminokyselin sekvenovaných.

Struktura těžkého řetězce je pro každý imunoglobulin odlišná. Jsou to celkem 5 typů těžkého řetězce, které určují typy imunoglobulinů.

Typy těžkého řetězce jsou identifikovány řeckými písmeny γ, μ, α, ε, δ pro imunoglobuliny IgG, IgM, IgA, IgE a IgD..

Konstantní oblast těžkých řetězců ε a μ je tvořena čtyřmi doménami, zatímco ty odpovídající a, γ, δ mají tři. Každá konstantní oblast bude tedy odlišná pro každý typ imunoglobulinu, ale společná pro imunoglobuliny stejného typu.

Variabilní oblast těžkého řetězce je tvořena jednou imunoglobulinovou doménou. Tato oblast má sekvenci 110 aminokyselin a bude se lišit v závislosti na specificitě protilátky pro antigen.

Ve struktuře těžkých řetězců je možno pozorovat úhlení nebo ohnutí, které představuje pružnou oblast řetězu..

Lehké řetězce

Lehké řetězce imunoglobulinů jsou polypeptidy obsahující asi 220 aminokyselin. U lidí existují dva typy lehkého řetězce: kappa (κ) a lambda (λ), druhá se čtyřmi podtypy. Konstantní a variabilní domény mají sekvence po 110 aminokyselinách.

Protilátka může mít dva lehké řetězce K (kB) nebo pár řetězců A (X), ale není možné mít jeden z každého typu současně.

Segmenty Fc a Fab

Protože každý imunoglobulin má tvar podobný "Y", může být rozdělen do dvou segmentů. "Nižší" segment, báze, se nazývá krystalizovatelná frakce nebo Fc; zatímco ramena "Y" tvoří Fab nebo frakci, která váže antigen. Každá z těchto strukturních částí imunoglobulinu plní jinou funkci.

Fc segment

Fc segment má dvě nebo tři konstantní domény těžkých řetězců imunoglobulinu.

Fc se může vázat na proteiny nebo specifický receptor v bazofilech, eosinofilech nebo žírných buňkách, takže indukuje specifickou imunitní reakci, která eliminuje antigen. Fc odpovídá karboxylovému konci imunoglobulinu.

Segment Fab

Fab frakce nebo segment protilátky obsahuje variabilní domény na svých koncích, kromě konstantních domén těžkého a lehkého řetězce.

Konstantní doména těžkého řetězce pokračuje s doménami Fc segmentu tvořícího pant. Odpovídá amino-terminálnímu konci imunoglobulinu.

Význam Fab segmentu spočívá v tom, že umožňuje navázání na antigeny, cizí látky a potenciálně škodlivé látky.

Variabilní domény každého imunoglobulinu zaručují jejich specificitu pro daný antigen; tato charakteristika dokonce umožňuje jeho použití při diagnostice zánětlivých a infekčních onemocnění.

Typy

Imunoglobuliny, které jsou dosud známy, mají specifický těžký řetězec, který je konstantní pro každý z nich a rozdíl ostatních.

Existuje pět druhů těžkých řetězců, které určují pět typů imunoglobulinů, jejichž funkce jsou odlišné.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G je nejpočetnější odrůdou. Má těžký řetězec gama a je prezentován v unimolekulární nebo monomerní formě.

IgG je nejrozšířenější v krevním séru i v tkáňovém prostoru. Minimální změny v aminokyselinové sekvenci jeho těžkého řetězce určují jeho rozdělení na podtypy: 1, 2, 3 a 4.

Imunoglobulin G má sekvenci 330 aminokyselin ve svém Fc segmentu a molekulovou hmotnost 150 000, z nichž 105 000 odpovídá těžkému řetězci.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer, jehož těžký řetězec je μ. Jeho molekulová hmotnost je vysoká, přibližně 900 000.

Aminokyselinová sekvence jejího těžkého řetězce je 440 ve své Fc frakci. Nachází se převážně v krevním séru, což představuje 10 až 12% imunoglobulinů. IgM má pouze jeden podtyp.

Imunoglobulin A (IgA)

Odpovídá typu těžkého řetězce a představuje 15% celkových imunoglobulinů. IgA se nachází jak v krvi, tak v sekrecích, včetně mateřského mléka, ve formě monomeru nebo dimeru. Molekulová hmotnost tohoto imunoglobulinu je 320 000 a má dva subtypy: IgA1 a IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E je tvořen těžkým řetězcem typu ε a v séru je velmi vzácný, přibližně 0,002%..

IgE má molekulovou hmotnost 200 000 a je přítomen jako monomer hlavně v séru, nosním hlenu a slinách. Je také běžné najít tento imunoglobulin v bazofilech a žírných buňkách.

Imunoglobulin D (IgD)

Varianta těžkého řetězce δ odpovídá imunoglobulinu D, který představuje 0,2% celkových imunoglobulinů. IgD má molekulovou hmotnost 180 000 a je strukturován ve formě monomeru.

Vztahuje se k B lymfocytům, připojeným k jejich povrchu. Funkce IgD však není jasná.

Změna typu

Imunoglobuliny mohou být podrobeny změně strukturního typu v důsledku potřeby obrany proti antigenu.

Tato změna je způsobena funkcí B lymfocytů vytvořit protilátky pomocí adaptivní imunity. Strukturální změna je v konstantní oblasti těžkého řetězce bez změny variabilní oblasti.

Změna typu nebo třídy může způsobit, že IgM přechází na IgG nebo IgE, což se projevuje jako odpověď vyvolaná interferonem gama nebo interleukiny IL-4 a IL-5..

Funkce

Úloha imunoglobulinů v imunitním systému má zásadní význam pro obranu organismu.

Imunoglobuliny jsou součástí humorálního imunitního systému; tj. jsou to látky vylučované buňkami pro ochranu proti patogenním nebo škodlivým činitelům. 

Poskytují účinný prostředek obrany, účinný, specifický a systematizovaný, mají velkou hodnotu jako součást imunitního systému. Mají obecné a specifické funkce v rámci imunity:

Obecné funkce

Protilátky nebo imunoglobuliny plní jak nezávislé funkce, tak aktivaci efektorových a sekrečních reakcí zprostředkovaných buňkami.

Vazba antigen-protilátka

Imunoglobuliny mají funkci vazebných antigenních činidel specifickým a selektivním způsobem.

Tvorba komplexu antigen-protilátka je hlavní funkcí imunoglobulinu, a proto je imunitní reakce, která může zastavit působení antigenu. Každá protilátka se může vázat na dva nebo více antigenů současně.

Efektorové funkce

Komplex antigen-protilátka většinou slouží jako začátek aktivace specifických buněčných odpovědí nebo zahájení sekvence událostí, které určují eliminaci antigenu. Dvě nejčastější efektorové reakce jsou buněčná vazba a aktivace komplementu.

Vazba buněk závisí na přítomnosti specifických receptorů pro Fc segment imunoglobulinu, jakmile je navázán na antigen.

Tyto receptory mají buňky jako žírné buňky, eosinofily, bazofily, lymfocyty a fagocyty a poskytují mechanismy pro odstranění antigenu..

Aktivace kaskády komplementu je komplexní mechanismus, který zahrnuje začátek sekvence, takže konečným výsledkem je vylučování toxických látek, které eliminují antigeny..

Specifické funkce

Za prvé, každý typ imunoglobulinu vyvíjí specifickou obrannou funkci:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G poskytuje většinu obranných látek proti antigenním prostředkům, včetně bakterií a virů.

- IgG aktivuje mechanismy, jako je komplement a fagocytóza.

- Konstituce specifického IgG pro antigen je trvanlivá.

- Jedinou protilátkou, kterou může matka během těhotenství přenést na děti, je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je protilátkou rychlé reakce na škodlivé a infekční agens, protože poskytuje okamžitý zásah, dokud není nahrazen IgG.

- Tato protilátka aktivuje buněčné odpovědi inkorporované do membrány lymfocytů a humorální reakce jako komplement.

- Je to první imunoglobulin, který syntetizuje lidskou bytost.

Imunoglobulin A

- Působí jako obranná bariéra proti patogenům, která se nachází na povrchu sliznic.

- Je přítomen v sliznici dýchacích cest, zažívacím ústrojí, močových cestách a také v sekrecích, jako jsou sliny, nosní hlen a slzy..

- Ačkoliv je jeho aktivace komplementu nízká, může být spojena s lysozymy k eliminaci bakterií.

- Přítomnost imunoglobulinu D jak v mateřském mléku, tak v mlezivu umožňuje, aby si ho novorozenec získal během kojení.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E poskytuje silný obranný mechanismus proti antigenům produkujícím alergeny.

- Interakce mezi IgE a alergenem způsobí, že se objeví zánětlivé látky, které jsou zodpovědné za příznaky alergií, jako je kýchání, kašel, kopřivka, zvýšené slzy a nosní hlen..

- IgE může být také navázán na povrch parazitů pomocí svého Fc segmentu, což vyvolává reakci, která způsobuje smrt těchto parazitů..

Imunoglobulin D

- Monomerní struktura IgD je spojena s B lymfocyty, které neinteragovaly s antigeny, takže působí jako receptory..

- Funkce IgD je nejasná.

Odkazy

1. (s.f.) Lékařská definice imunoglobulinu. Obnoveno z medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Protilátka Zdroj: en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobuliny. Obnoveno z sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobuliny a další molekuly B buněk Obecný průběh imunologie. Obnoveno z ugr.es
5. (s.f.) Úvod do imunoglobulinů. Získáno z thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomie imunitního systému. Obnoveno z emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobuliny: struktura a funkce. Obnoveno z biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imunoglobuliny - struktura a funkce. Získáno z microbiologybook.org