Denaturace proteinů Faktory, které ji způsobují a následky

denaturace proteinů Skládá se ze ztráty trojrozměrné struktury různými faktory prostředí, jako je teplota, pH nebo určité chemické látky. Ztráta struktury vede ke ztrátě biologické funkce spojené s tímto proteinem, ať už enzymovým, strukturním, transportním..

Struktura proteinu je vysoce citlivá na změny. Destabilizace jediného můstku esenciálního vodíku může protein denaturovat. Stejně tak existují interakce, které nejsou striktně nezbytné pro splnění funkce bílkovin a v případě destabilizace nemají žádný vliv na fungování..

Index

• 1 Struktura proteinů
  • 1.1 Primární struktura
  • 1.2 Sekundární struktura
  • 1.3 Terciární struktura
  • 1.4 Kvartérní struktura
• 2 Faktory, které způsobují denaturaci
  • 2,1 pH
  • 2.2 Teplota
  • 2.3 Chemické látky
  • 2.4 Redukční činidla
• 3 Důsledky
  • 3.1 Renovace
• 4 Chaperonové proteiny
• 5 Odkazy

Struktura proteinů

Abychom porozuměli procesům denaturace proteinů, musíme vědět, jak jsou proteiny organizovány. Tyto představují primární, sekundární, terciární a kvartérní strukturu.

Primární struktura

Je to sekvence aminokyselin, které tvoří uvedený protein. Aminokyseliny jsou základními stavebními kameny těchto biomolekul a existuje 20 různých typů, z nichž každý má zvláštní fyzikální a chemické vlastnosti. Jsou spojeny pomocí peptidové vazby.

Sekundární struktura

V této struktuře se tento lineární řetězec aminokyselin začíná skládat vodíkovými vazbami. Existují dvě základní sekundární struktury: spirála α, spirálový tvar; a skládaný list β, když jsou dva lineární řetězce vyrovnány paralelně.

Terciální struktura

Zahrnuje další typy sil, které mají za následek specifické skládání trojrozměrného tvaru.

R řetězce aminokyselinových zbytků, které tvoří strukturu proteinu, mohou tvořit disulfidové můstky a hydrofobní části proteinů jsou seskupeny uvnitř, zatímco hydrofilní části jsou přivráceny k vodě. Van der Waalsovy síly působí jako stabilizátor popsaných interakcí.

Kvartérní struktura

Skládá se z agregátů proteinových jednotek.

Když je protein denaturován, ztrácí kvartérní, terciární a sekundární strukturu, zatímco primární zůstává neporušená. Proteiny, které jsou bohaté na disulfidové vazby (terciární struktura), poskytují větší odolnost vůči denaturaci.

Faktory, které způsobují denaturaci

Každý faktor, který destabilizuje nekovalentní vazby zodpovědné za udržování nativní struktury proteinu, může produkovat jeho denaturaci. Mezi nejvýznamnější patří:

pH

Při velmi extrémních hodnotách pH, ​​buď kyselých nebo zásaditých médií, může protein ztratit svou trojrozměrnou konfiguraci. Přebytek iontů H⁺ a OH^- ve středu destabilizuje interakce proteinu.

Tato změna v iontovém vzoru vytváří denaturaci. Denaturace pH může být v některých případech reverzibilní a v jiných nevratná.

Teplota

Tepelná denaturace nastane, když se teplota zvýší. V organismech, které žijí v průměrných podmínkách prostředí, proteiny začínají destabilizovat při teplotách nad 40 ° C. Je zřejmé, že proteiny termofilních organismů vydrží tyto teplotní rozsahy.

Zvýšení teploty má za následek zvýšení molekulárních pohybů, které ovlivňují vodíkové vazby a další nekovalentní vazby, což vede ke ztrátě terciární struktury..

Toto zvýšení teploty vede ke snížení reakční rychlosti, pokud hovoříme o enzymech.

Chemické látky

Polární látky - jako močovina - ve vysokých koncentracích ovlivňují vodíkové vazby. Také nepolární látky mohou mít podobné důsledky.

Detergenty mohou také destabilizovat strukturu proteinu; Nejedná se však o agresivní proces a jsou většinou reverzibilní.

Redukční činidla

Β-merkaptoethanol (HOCH2CH2SH) je chemická látka často používaná v laboratoři k denaturaci proteinů. Je zodpovědný za redukci disulfidových můstků mezi aminokyselinovými zbytky. Může destabilizovat terciární nebo kvartérní strukturu proteinu.

Další redukční činidlo s podobnými funkcemi je dithiothreitol (DTT). Kromě toho další faktory, které přispívají ke ztrátě nativní struktury v proteinech, jsou těžké kovy ve vysokých koncentracích a ultrafialové záření.

Důsledky

Když nastane denaturace, protein ztrácí svou funkci. Proteiny fungují optimálně, když jsou v původním stavu.

Ztráta funkce není vždy spojena s procesem denaturace. Malá změna struktury proteinu může vést ke ztrátě funkce bez destabilizace celé trojrozměrné struktury.

Tento proces může nebo nemusí být nevratný. Pokud jsou podmínky v laboratoři obráceny, může se protein vrátit do výchozí konfigurace.

Renaturace

Jeden z nejznámějších a nejvýznamnějších pokusů o renaturaci byl prokázán v Ribonukleáze A.

Když výzkumníci přidali denaturační činidla, jako je močovina nebo β-merkaptoethanol, protein byl denaturován. Pokud byly tyto látky odstraněny, protein se vrátil do své původní konformace a mohl vykonávat svou funkci s účinností 100%..

Jedním z nejdůležitějších závěrů tohoto výzkumu bylo experimentálně ukázat, že trojrozměrná konformace proteinu je dána jeho primární strukturou..

V některých případech je denaturační proces naprosto nevratný. Když například vaříme vejce, aplikujeme teplo na proteiny (hlavní z nich je albumin), které tvoří to bílé, bílý má pevný, bělavý vzhled. Intuitivně můžeme dospět k závěru, že i když to zchladíme, nevrátí se do své původní podoby.

Ve většině případů je denaturační proces doprovázen ztrátou rozpustnosti. Snižuje také viskozitu, rychlost difúze a krystalizuje snadněji.

Chaperonové proteiny

Chaperon nebo chaperoninové proteiny jsou zodpovědné za prevenci denaturace jiných proteinů. Rovněž potlačují určité interakce, které mezi proteiny nejsou adekvátní, aby se zajistilo jejich správné složení.

Když se teplota média zvýší, tyto proteiny zvyšují svou koncentraci a působí tak, že zabraňují denaturaci jiných proteinů. To je důvod, proč se také nazývají "proteiny tepelného šoku" nebo HSP pro jeho zkratku v angličtině (Proteiny tepelného šoku).

Chaperoniny jsou analogické s klecí nebo barelem, který chrání ve svém vnitřku protein, který je předmětem zájmu. 

Tyto proteiny, které reagují na situace buněčného stresu, byly hlášeny v různých skupinách živých organismů a jsou vysoce konzervativní. Existují různé druhy chaperoninů a jsou klasifikovány podle jejich molekulové hmotnosti.

Odkazy

1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Biologie. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Biochemie: učebnice s klinickými aplikacemi. Obrátil jsem se.
3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochemie: text a atlas. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biochemie metabolických procesů. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Lékařská biochemie. Editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biochemie. Editorial Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Život: Věda o biologii. Panamericana Medical.
8. Tortora, G. J., Funke, B.R., a C. L. (2007). Úvod do mikrobiologie. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Základy biochemie. Panamericana Medical.